8 Bioquímica

La Vmáx. Una es falsa. Es una medida de la cantidad de enzima. La cantidad de enzima libre está próxima a cero. La cantidad del complejo enzima – sustrato está próximo a 100. La concentración de sustrato es igual a la Km.

Concentración de sustrato para aproximarse a la Vmáx teórica cuando la Km es 1 mM. Una es falsa. 10 mM. 100 mM. 1000 mM. Todas verdaderas.

La Km es: la concentración de sustrato que produce la mitad de la Vmax. la mitad de Vmax. la constante de equilibrio de la reacción global. la concentración de sustrato saturante.

La Km en una enzima tipo MM. Mayor Km menor afinidad. Mayor Km mayor afinidad. Mayor Km mayor Vmáx. Mayor Km menor Vmáx.

La Km en una enzima tipo MM. La enzima libre está próxima a cero. La enzima libre está próxima al 50%. La enzima libre está próxima al 100%. El complejo enzima – sustrato está próximo al 100%.

Las unidades de actividad enzimática equivalen a: micromoles*seg^-1. micromolar*min^-1. milimolar*seg^-1. micromoles*min^-1.

el término actividad enzimática se refiere a: afinidad de la enzima por el sustrato. velocidad inicial máxima. velocidad inicial. concentración total de la enzima.

la actividad específica es: actividad/mg de enzima. actividad/mg de sustrato. actividad/mg de proteínas totales. actividad/mg de producto.

¿Cuál es la mayor de las actividades específicas?. 10 µmoles · min-1 de P y 1 mg de proteínas totales en el ensayo. 100 µmoles · min-1 de P y 1 mg de proteínas totales en el ensayo. 100 µmoles · min-1 de P y 0.1 mg de proteínas totales en el ensayo. 100 µmoles · min-1 de P y 01 mg de proteínas totales en el ensayo.

en la inhibición reversible (del tipo que sea) el inhibidor puede unirse a: solo a la enzima libre. solo al complejo enzima-sustrato. solo al sustrato. al complejo enzima-sustrato y/o a la enzima libre.

En la inhibición reversible (del tipo que sea): El inhibidor se une covalentemente al libre. El inhibidor se une covalentemente al complejo enzima – sustrato. El inhibidor se une covalentemente al complejo enzima – sustrato y/o a la enzima libre. Todas falsas (Covalentemente sólo lo hace la inhibición irreversible).

una de las siguientes afirmaciones no es cierta: las vías catabólicas transforman combustibles en energía celular. son vías de degradación. las vías anabólicas necesitan un aporte de energía para su funcionamiento. son vías biosintéticas. las vías anfibólicas funcionan, simultáneamente, anabólicamente y catabólicamente. el ciclo de krebs es un ejemplo de vía anfibólica.

La coenzima TPP contiene en su estructura una vitamina, ¿cuál?. B1. B2. B3. B5.

Una de las siguientes afirmaciones en relación con las vitaminas no es cierta: Son un grupo de compuestos orgánicos que participan en cantidades muy pequeñas en la función normal de las células. No se pueden sintetizar en toda o en suficiente cantidad y, por esto, deben ser obtenidas del exterior, de fuentes exógenas. Muchas vitaminas son precursores esenciales de diversas coenzimas. Se conocen 13 vitaminas para el ser humano, 9 liposolubles y 4 hidrosolubles.

¿Dónde tiene lugar la ruta fosfogluconato?. Retículo endoplasmático. Mitocondria. Citosol. Gránulos de glucógeno.

En una célula eucariota, ¿dónde tienen lugar, respectivamente, la glicólisis y el ciclo de los ácidos tricarboxílicos?. Citosol y núcleo. Mitocondrias y citosol. Citosol y mitocondria. Mitocondrias y ribosomas.

Una de las siguientes afirmaciones en relación con el ATP no es cierta: Algunas reacciones biosintéticas están dirigidas por análogos del ATP, como guanosina trifosfato (GTP), uridina trifosfato (UTP) y citidina trifosfato (CTP). Creatina fosfato es una molécula con un elevado potencial de transferencia de fosforilos. Está presente en el músculo de vertebrados. El ATP no es el único compuesto con un alto potencial de transferencia de fosforilos al agua. PEP tiene menos potencial de transferencia de grupos fosforilo que el ATP.

¿Qué reacción cataliza la aldolasa?. Isomerización de DHAP a GAP. Unión de GAP y DHAP. Ruptura reversible de F – 1,6 – BP para rendir DHAP y GAP. Condensación aldólica irreversible de DHAP y GAP.

¿Cuál es la función del gliceraldehído 3 fosfato deshidrogenasa?. Oxidación por NAD+ y formación de acil – fosfato. Oxidación de un alcohol a un aldehído. Deshidratación y desfosforilación de GAP. Hidrólisis de GAP.

¿Qué metabolito adicional se requiere para la conversión de 3PGA en 2PGA?. 1,3 – BPG. Diacilglicerol. NADH. 2,3 – BPG.

¿Cuál es la enzima que transforma GA3P en 1,3BPG?. Gliceraldehído 3 fosfato deshidrogenasa. Triosa fosfato isomerasa. Fosfoglicerato quinasa. Fosfoglicerato mutasa.

¿Cuántas enzimas son necesarias para el funcionamiento de la glicólisis hasta piruvato?. 9. 10. 11. 12.

La enzima PGM cataliza el reordenamiento interno del grupo fosforilo de un determinado intermediario glicolítico. En el proceso participa activamente un aminoácido. ¿Cuál es?. Lisina. Histidina. Glicina. Alanina.

Una de las siguientes afirmaciones, en relación con la fermentación láctica, no es cierta. El NAD+ necesario para la glicólisis se regenera mediante la reducción de piruvato a lactato. El músculo puede funcionar anaeróbicamente hasta llegar a la fatiga, que se produce por acumulación de lactato. Muchos microorganismos (lactobacilos, estreptococos, etc.) fermentan la glucosa y otras hexosas hasta lactato. La coenzima TPP, necesaria para la fermentación láctica, contiene vitamina B1 y transporta grupos aldehídos.

Una de las siguientes vitaminas se requiere para el funcionamiento de la enzima PDCasa. Vitamina B1. Vitamina B2. Vitamina B3. Vitamina B5.

Una de las siguientes afirmaciones en relación con la denominada “lanzadera” del piruvato – malato no es cierta. Introduce piruvato en la mitocondria. Introduce equivalentes de reducción en la mitocondria. Produce oxalacetato en el citosol. Produce NAD+ en el citosol.