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TEST BORRADO, QUIZÁS LE INTERESE: BIOKIMIK KAMIKAZE

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Título del Test: BIOKIMIK KAMIKAZE Descripción: Todo o nada Autor: EMPAOR OTROS TESTS DEL AUTOR Fecha de Creación: 13/01/2025 Categoría: Ciencia Número Preguntas: 32

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Actividad óptica de los aminoácidos: Todos los aminoácidos son ópticamente activos Los aminoácidos naturales normalmente son de la familia D Sólo hay un aminoácido, la treonina, que posee 2 centros de asimetría La forma predominante de la glicina es la L Nada de lo anterior es cierto . Con respecto a las membranas biológicas: Cargas polares e iones pasan fácilmente. La fluidez de la membrana biológica está controlada por la composición de sus ácidos grasos y su contenido en colesterol. Enlace peptídico: El enlace C-N del agrupamiento amídico posee cierto carácter de doble enlace Existe libre rotación sobre el eje del enlace C-N No existe libre rotación en el enlace -NH- - C- No existe libre rotación en el enlace -C- -CO- Nada de lo anterior es cierto . Si se modifica el pH o temperatura de la sangre: Disminuye la afinidad por el O2 Disminuye la afinidad por el CO2 Disminuye la concentración de H+ Se produce Oximioglobina No produce ninguna consecuencia . Nucleótidos: Son componentes esenciales de la célula que consisten en un azúcar, una base nitrogenada y un grupo carboxilo Son componentes esenciales de la célula que consisten en un azúcar, una base nitrogenada y un grupo fosfato Son componentes esenciales de la célula que consisten en un azúcar, una base nitrogenada y un grupo amonio Son componentes esenciales de la célula que consisten en una ribosa o desoxirribosa, una base nitrogenada y uno o más grupos fosfato. En los nucleósidos y nucleótidos: las bases púricas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrógeno formando un enlace con el átomo de carbono-1 del azúcar las bases púricas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrógeno formando un enlace con el átomo de carbono-9 del azúcar las bases pirimidínicas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrógeno-9, formando un enlace con el átomo de carbono-1 del azúcar las bases pirimidínicas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrógeno-1, formando un enlace con el átomo de carbono-1 del azúcar las bases pirimidínicas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrógeno-1, formando un enlace con el átomo de carbono-5 del azúcar. Las uniones fosfóricas de los ácidos nucleicos se establecen entre los siguientes carbonos de las ribosas consecutivas: C-1’ y C-2’ C-3’ y C-2’ C-1’ y C-5’ C-4’ y C-2’ C-3’ y C-5’ . En los nucleótidos o sus macromoléculas derivadas: Todas las bases son planas o casi planas Las bases púricas son planas y las pirimidínicas casi planas Las bases se apilan en las macromoléculas de ADN, de manera que cada vuelta de hélice tiene unas 10 pares de bases separadas entre sí cada 3,4 A Pueden formar puentes de hidrógeno entre sí Una cadena de polinucleótidos tiene individualidad determinada por su secuencia de nucleótidos . La actividad catalítica de las enzimas: Viene determinada por su peso molecular Viene determinada por la secuencia de aminoácidos, sea cual sea la estructura espacial de la molécula No está localizada en un lugar determinado de la molécula, sino que cualquier porción de ella puede actuar como lugar catalítico de la reacción Se altera al alterarse la conformación espacial de la enzima Se debe a la presencia en la molécula de un lugar específico denominado sitio o hendidura alostérico/a . Las enzimas: Están siempre constituidas por proteínas Pueden tener metales en la molécula Pueden tener una fracción no proteica en la molécula Poseen normalmente una fracción lipídica en la molécula Pueden ser macromoléculas de ribonucleótidos. Los cofactores: Son factores incompletos que necesitan una modificación posterior para ser biológicamente útiles Son derivados de vitaminas Son cosustratos si se unen débilmente a la enzima Pueden ser metales e incluso hidratos de carbono Se unen a la enzima y forman el holoenzima activo. En relación con los cofactores: Un mismo cofactor puede ser utilizado por diferentes enzimas Se modifican de forma permanente durante la reacción catalítica y la enzima ha de sustituirlo Son grupos prostéticos unidos fuertemente a la molécula enzimática Se modifican temporalmente durante la reacción Pueden ser metales. Con respecto a una reacción enzimática: Puede tener lugar espontáneamente sólo si el ΔG´0 es negativo. Puede tener lugar espontáneamente si el ΔG´0 es positivo pero su ΔG es negativo. El 𝛥G de una reacción sólo depende de la energía libre de los productos (estado final) menos la de los reactantes (estado inicial) El 𝛥G de una reacción es independiente del camino (o mecanismo molecular) de la transformación del compuesto en producto El 𝛥G de una reacción proporciona información importante sobre la velocidad de la reacción. El excelente papel catalítico de un enzima se debe a que en la reacción catalizada respecto a la no catalizada hay una disminución en el cambio de: Entalpía Energía de activación Entropía Constante de equilibrio de la reacción Constante de Michaelis. En relación con las enzimas: La Km es la constante de Michaelis o de dispersión enzimática y es característica de una enzima La km es una agrupación de constantes que representa la estabilidad del complejo ES y es característica de cada enzima La Km puede reflejar la afinidad del enzima por un sustrato cuando K2>>>>>k1 La km es el valor de la concentración de sustrato a la cual la reacción es la mitad de la velocidad máxima Es dependiente de la concentración del enzima y sustrato. En relación con los parámetros cinéticos: KM y Vmax definen las características catalíticas de una enzima y son propios de la misma Si una enzima (A) tiene un valor de KM menor que otra (B), la enzima (A) es más eficiente que la (B), catalíticamente hablando Si una enzima (A) tiene un valor de KM menor de otra (B), la enzima (A) tiene una mayor probabilidad de catalizar la reacción de forma más rápida que la enzima (B) Si una enzima (A) tiene un valor de KM menor de otra (B), ambas pueden diferir en sus velocidades máximas de catálisis Si una enzima (A) tiene un valor de KM menor de otra (B), difieren necesariamente en sus velocidades máximas de catálisis . En relación con la especificidad de los sistemas enzimáticos: Una enzima solamente puede actuar siempre con un sustrato Un sustrato tan sólo puede serlo de una enzima La estereoespecifidad significa que las esterasas actúan sobre el enlace éster Intervienen regiones del enzima denominadas “bolsillos hidrofóbicos” y de otros tipos de interacción que discriminan sustratos y orienten al sustrato idóneo para la catálisis No todas las enzimas poseen el mismo grado de especificidad. Con respecto a la KM y a la cte. catalítica (kcat) de una reacción enzimática: Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio KM Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat/ KM Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat x KM Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat y luego comparar sus KM . Una reacción enzimática puede inhibirse de forma acompetitiva: Si el compuesto inhibidor compite con el sustrato por el lugar del centro activo del enzima Si el compuesto inhibidor y el sustrato se unen a un lugar diferente al centro activo Si el compuesto inhibidor se une a la enzima cuando ésta está unida al sustrato Si el compuesto inhibidor se une a la enzima cuando ésta está libre de sustrato Si el compuesto inhibidor no se une a la enzima sino al sustrato . Un inhibidor acompetitivo puro, sobre una reacción enzimática: Aumenta la Vmax y disminuye la KM Disminuye la Vmax y aumenta la KM Aumenta la Vmax y aumenta la KM Disminuye la Vmax y disminuye la KM Disminuye la Vmax . La acetilcolinesterasa es una enzima que elimina acetilcolina durante la transmisión del impulso nervioso. Los compuestos tales como el diisopropilfosfofluoridato (DIPF) se denominan gases nerviosos porque actúan inhibiendo a la enzima: Como inhibidor irreversible específico de grupo Como inhibidor análogo de sustrato reversible como inhibidor reversible específico de grupo Como inhibidor competitivo irreversible. Los compuestos análogos al estado de transición de una enzima: Son inhibidores poco potentes de la actividad enzimática Son extraordinarios inhibidores de la actividad enzimática Se pueden utilizar como compuestos para fabricar anticuerpos catalíticos Se utilizan para fabricar anticuerpos inhibidores Se parecen al sustrato y por ello son catalizadores muy eficaces . En relación con las enzimas, las triadas catalíticas definen: Una forma de unión del sustrato a la enzima en 3 puntos, que impide la catálisis Una forma de unión del sustrato a la enzima en 3 puntos, que acelera la catálisis Tres residuos de aminoácidos del centro activo que ayudan al enzima a realizar catálisis siguiendo un mecanismo de catálisis covalente y ácido- base Tres residuos de aminoácidos del centro activo que ayudan al enzima a realizar catálisis siguiendo un mecanismo de catálisis covalente y por aproximación Puede ser Aspártico-Histidina-Serina, y en ese orden, de manera que el residuo de serina actúa como nucleófilo potente . En relación con una ruta o vía metabólica: Es la secuencia de reacciones que participan en, o conducen a, la formación de un compuesto a partir de otro En ella, cada reacción está normalmente catalizada por una enzima En ella, cada reacción está catalizada por dos, e incluso tres, enzimas Las rutas metabólicas son independientes entre sí, generando productos finales dependiendo del interés celular Las rutas metabólicas están interconectadas unas con otras, generando productos intermediarios que pueden desviarse de una ruta a otra. Los enzimas alostéricos Suelen ser monoméricas, aunque pueden ser multiméricas Suelen ser multiméricas, aunque pueden ser monoméricas Si son multiméricas siempre poseen el sitio alostérico en la misma subunidad que el sitio catalítico Si son multiméricas siempre poseen el sitio alostérico en diferente subunidad que el sitio catalítico Si son multiméricas pueden tener el sitio alostérico en diferente subunidad que el sitio catalítico . En relación con los mecanismos de control de la actividad enzimática La fosforilación/desfosforilación es un mecanismo muy eficaz para regular la actividad de enzimas y proteínas Las proteínas quinasas son enzimas que actúan fosforilando residuos de glicina, leucina y metionina de proteínas diana Las proteínas quinasas son enzimas que actúan fosforilando residuos de serina, treonina y tirosina en las proteínas diana Todas las proteínas quinasas que se conocen reconocen los mismos residuos de serina, treonina y tirosina en las proteínas diana Las proteínas quinasas reconocen los residuos de aminoácidos a fosforilar dentro de secuencias contexto (motivos) diferentes, existiendo un motivo consenso de aminoácidos diferente para cada una de ellas. En relación con la degradación de glucógeno: La glucógeno fosforilasa es la enzima clave para la degradación de glucógeno tanto en hígado como en músculo La glucógeno fosforilasa es la enzima clave para la degradación de glucógeno en hígado y la glucógeno sintasa en el músculo Tanto la glucógeno fosforilasa como la glucógeno sintasa se regulan por fosforilación/desfosforilación A diferencia de la glucógeno fosforilasa, que se regula por fosforilación/desfosforilación, la glucosa sintasa se regula por unión de ligando alostéricos Cuando la glucógeno fosforilasa está activa, la glucógeno sintasa está inactiva . En la relación con la degradación de glucógeno: La glucógeno fosforilasa se regula en hígado mediante una cascada de señales se desencadena en respuesta a cambios hormonales: glucagón la activa e insulina la inactiva La glucógeno fosforilasa se regula en el músculo mediante una cascada de señales que se desencadena en respuesta a cambios hormonales: adrenalina la activa la glucógeno fosforilasa del músculo es un isoenzima del enzima del hígado y a diferencia de este último aumenta su actividad en respuesta a altas concentraciones de AMP, que actúa como efector alostérico La glucógeno fosforilasa del músculo es un isoenzima del enzima del hígado y a diferencia de este último aumenta su actividad en respuesta a altas concentraciones de ATP y glucosa - 6 fosfato, que actúan como efectores alostéricos la glucógeno fosforilasa del hígado es un isoenzima del enzima del músculo y a diferencia de este último disminuye su actividad en respuesta a altas concentraciones de glucosa, que actúa como efector alostérico . En relación con la regulación de la actividad enzimática: Un zimógeno es una enzima que solamente puede actuar siempre con un sustrato Un zimógeno es un precursor inactivo de una enzima Las enzimas pueden activarse por corte proteolítico de forma reversible Las enzimas pueden activarse por corte proteolítico de forma irreversible Las enzimas que se activan por corte proteolítico requieren de ATP para que ocurra, por tanto, se pueden activar fuera de células. En relación con la eficiencia enzimática en una ruta metabólica: En condiciones idóneas, la velocidad máxima de una reacción enzimática está condicionada a la velocidad de difusión de su sustrato En una ruta metabólica, en la que están implicadas enzimas diferentes, la velocidad o el rendimiento de la ruta puede aumentar cuando los enzimas son semejantes en cuanto a su estructura y afinidad por el sustrato La velocidad o el rendimiento de una ruta metabólica puede aumentar cuando los enzimas implicados se encuentran físicamente cercanos unos a otros La asociación enzimática no permite una buena forma de control de la actividad enzimática, ya que el cambio de conformación que produce la unión de un ligando- modulador a uno cualquiera de los enzimas se puede ver dificultado por la asociación de éste con los demás enzimas del complejo La cadena respiratoria mitocondrial representa un excelente ejemplo de anclaje enzimático a la membrana lipídica, pero esto hace que disminuya la eficiencia de los enzimas implicados debido a que no pueden difundir libremente para encontrar su sustrato . En relación con estructura del ADN: El anillo de ribosa es plano El anillo de ribosa no es plano Las diferentes conformaciones endo-C’-2 y endo-C’-3 del anillo de ribosa afectan al esqueleto del ADN y la posición de las bases complementarias y permiten la conformación de las formas B y A del ADN, respectivamente Las diferentes conformaciones endo-C’-2 y endo-C’-3 del anillo de ribosa afectan al esqueleto del ADN y no a la posición de las bases complementarias y permiten la conformación de las formas A y B del ADN, respectivamente La conformación Z del ADN es la conformación en la que la hélice es de giro de izquierdas. En relación con la traducción del ARN mensajero: El triplete de bases del ARN se denomina anticodón. El triplete de bases del ARNt que complementa al anticodón se denomina codón. Un ARNt puede reconocer varios codones Cada aminoácido diferente tiene su ARNt específico Un aminoácido puede tener más de un ARNt específico.

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