Ciencias

¿Qué estudia la Cinética Enzimática?. a) La estructura de las enzimas. b) La velocidad de las reacciones químicas catalizadas por enzimas. c) La afinidad de las enzimas por los sustratos. d) La cantidad de enzimas presentes en una célula. e) La estabilidad de las enzimas.

¿En qué fase de la cinética enzimática la velocidad de reacción es proporcional a la concentración del sustrato?. a) Reacciones de primer orden o lineal. b) Reacciones de segundo orden. c) Reacciones de orden cero. d) Cinética mixta. e) Ninguna de las anteriores.

¿En qué fase de la cinética enzimática la velocidad de reacción es proporcional a la concentración del producto?. a) Reacciones de primer orden o lineal. b) Reacciones de segundo orden. c) Reacciones de orden cero. d) Cinética mixta. e) Ninguna de las anteriores.

En las reacciones de orden 0: La velocidad de reacción es proporcional a la concentración de sustrato. La velocidad de reacción es proporcional a la concentración del producto. La velocidad de reacción es independientemente de las concentraciones del sustrato y producto. La velocidad de reacción no mantiene una relación lineal con la concentración de sustrato. Todas son correctas.

Es cierto en reacciones de cinetica mixta: La velocidad de reacción es proporcional a la concentración de sustrato. La velocidad de reacción no mantiene una relación lineal con la concentración de sustrato. La velocidad de reacción es proporcional a la concentración del producto. La velocidad de reacción es independientemente de las concentraciones del sustrato y producto. Todas son incorrectas.

¿Cuándo se alcanza la Vmax en la cinética enzimática?. a) Cuando la enzima no tiene sustrato disponible. b) Cuando la concentración del producto es máxima. c) Cuando la concentración de enzima es máxima. d) Cuando todos los centros activos de la enzima están ocupados con sustrato. e) Cuando la enzima está completamente inactiva.

¿Qué representa Vmax en la cinética enzimática?. a) La concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la Vmax. b) La máxima concentración de sustrato que una enzima puede catalizar. c) La máxima velocidad de reacción que una enzima puede alcanzar. d) La concentración de enzima necesaria para alcanzar la Vmax. e) La concentración de producto a la cual la velocidad de reacción es máxima.

¿Qué indican los parámetros Vmax y KM en la cinética enzimática?. a) La cantidad total de enzima presente. b) La afinidad de la enzima por el sustrato. c) La velocidad máxima de la reacción enzimática. d) La concentración máxima del producto formado. e) La estabilidad de la enzima frente a condiciones adversas.

¿Qué representa KM (constante de Michaelis-Menten) en la cinética enzimática?. a) La velocidad máxima de la reacción enzimática. b) La concentración máxima del producto formado. c) La concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la Vmax. d) La cantidad total de enzima presente. e) La concentración de enzima necesaria para alcanzar la Vmax.

¿Cómo se ve afectada la afinidad de una enzima por su sustrato cuando el valor de Km es alto?. a) La afinidad aumenta. b) La afinidad disminuye. c) No hay cambios en la afinidad. d) La afinidad depende de la concentración de sustrato. e) Ninguna es correcta.

¿Qué ocurre con la afinidad de una enzima por su sustrato cuando el valor de Km es bajo?. a) La afinidad aumenta. b) La afinidad disminuye. c) No hay cambios en la afinidad. d) La afinidad depende de la concentración de sustrato. e) Todas son incorrectas.

¿En qué tipo de enzimas se observa una curva hiperbólica en la cinética enzimática?. a) Enzimas alostéricas. b) Enzimas reguladoras. c) Enzimas inhibidoras. d) Enzimas competitivas. e) Enzimas que siguen el modelo Michaelis-Menten.

¿Cuál es la forma de la curva de velocidad de reacción enzimática para las enzimas alostéricas?. a) Hiperbólica. b) Lineal. c) Sigmoidea. d) Exponencial. e) Parabólica.

¿Qué hipótesis sostiene que la concentración de complejo enzima-sustrato se mantiene constante durante gran parte de la reacción?. a) Hipótesis de la cinética mixta. b) Hipótesis de orden cero. c) Hipótesis de Michaelis-Menten. d) Hipótesis del estado estacionario. e) Hipótesis de segundo orden.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta sobre la ecuación de Michaelis-Menten?. a) Es una ecuación lineal que relaciona la velocidad de reacción con la concentración del sustrato. b) Es una ecuación exponencial que relaciona la velocidad de reacción con la concentración del producto. c) Es una ecuación que relaciona la afinidad de la enzima por el sustrato. d) Es una ecuación que relaciona la Vmax con la KM. e) Es una ecuación hiperbólica que describe la velocidad de reacción en función de la concentración del sustrato.

¿De qué depende la concentración de complejo enzima-sustrato ([ES]) en el modelo del estado estacionario?. a) De la concentración de enzima ([E]). b) De la concentración de sustrato ([S]). c) De la velocidad de reacción. d) De la constante de Michaelis-Menten (KM). e) De la Vmax.

¿Cuál es la principal diferencia entre las enzimas que siguen el modelo Michaelis-Menten y las enzimas alostéricas?. a) Las enzimas alostéricas tienen una mayor afinidad por el sustrato. b) Las enzimas que siguen el modelo Michaelis-Menten son más eficientes catalíticamente. c) Las enzimas alostéricas no tienen un centro activo. d) Las enzimas que siguen el modelo Michaelis-Menten presentan una curva hiperbólica, mientras que las enzimas alostéricas presentan una curva sigmoidea. e) Las enzimas alostéricas no están sujetas a inhibición por sustrato.

¿Qué tipo de inhibición enzimática se caracteriza por una unión no covalente del inhibidor a la enzima?. a) Inhibición competitiva. b) Inhibición acompetitiva. c) Inhibición no competitiva. d) Inhibición irreversible. e) Inhibición reversible.

¿En qué tipo de inhibición enzimática el inhibidor es similar en estructura al sustrato y compite por el centro activo enzimático?. a) Inhibición competitiva. b) Inhibición acompetitiva. c) Inhibición no competitiva. d) Inhibición irreversible. e) Inhibición reversible.

En la inhibición competitiva: a) Km aumenta y Vmax no se ve afectada. b) Vmax aumenta y Km disminuye. c) Vmax y Km se mantienen constantes. d) Vmax y Km no se ven afectados. e) Vmax y Km varían de forma impredecible.

En la inhibición NO competitiva: a) Km aumenta y Vmax no se ve afectada. b) Vmax disminuye y Km no se ve afectada. c) Vmax y Km se mantienen constantes. d) Vmax y Km no se ven afectados. e) Vmax y Km varían de forma impredecible.

En la inhibición Acompetitiva: e) Vmax y KM se alteran en la misma proporción. a) Km aumenta y Vmax no se ve afectada. b) Vmax disminuye y Km no se ve afectada. c) Vmax y Km se mantienen constantes. d) Vmax y Km no se ven afectados.

¿En qué tipo de inhibición enzimática el inhibidor puede unirse a la enzima o al complejo enzima-sustrato sin afectar el centro activo?. a) Inhibición competitiva. b) Inhibición acompetitiva. c) Inhibición no competitiva. d) Inhibición irreversible. e) Inhibición reversible.

¿En qué tipo de inhibición enzimática el inhibidor se une a la enzima en un sitio distinto al centro activo y solo cuando la enzima está unida al sustrato?. a) Inhibición competitiva. b) Inhibición acompetitiva. c) Inhibición no competitiva. d) Inhibición irreversible. e) Inhibición reversible.

¿Cómo se ven afectados los valores de Vmax y Km en la inhibición acompetitiva?. a) Ambos aumentan. b) Ambos disminuyen. c) Vmax aumenta y Km disminuye. d) Vmax disminuye y Km aumenta. e) Vmax y Km no se ven afectados.

¿Qué ocurre en la inhibición irreversible?. a) El inhibidor se une covalentemente a la enzima de forma reversible. b) El inhibidor se une covalentemente a la enzima de forma irreversible. c) El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo. d) La velocidad de reacción no se ve afectada por el inhibidor. e) La inhibición puede revertirse si se añade más sustrato.

¿Cuál de los siguientes factores no afecta a la velocidad de reacción enzimática?. a) Temperatura. b) pH. c) Concentración de enzima y de sustrato. d) Inhibidores. e) Presión atmosférica.