Cinética enzimática

¿Qué son las enzimas?. Son catalizadores biológicos. Permiten acelerar reacciones químicas en sistemas biológicos de un modo. eficiente. Sustancias diferentes, no proteicas, necesarias para la actividad enzimática. Son los monómeros que componen a las proteínas.

¿Qué es el sitio de activo?. Aquel que induce cambios conformacionales en las enzimas. Región de una molécula de enzima donde se une específicamente el sustrato. La especie química de vida corta que se forma luego de la unión del sustrato a la enzima. Es la estructura que se forma de la unión de una enzima con un sustrato.

¿Qué es el sustrato?. Aquel que induce cambios conformacionales en las enzimas. La medida de la actividad catalítica. La máxima velocidad que puede alcanzar una reacción enzimática dada.

¿Qué es el estado de transición o estado estacionario?. Aquel que induce cambios conformacionales en las enzimas. Región de una molécula de enzima donde se une específicamente el sustrato. La especie química de vida corta que se forma luego de la unión del sustrato a la enzima. Es la estructura que se forma de la unión de una enzima con un sustrato.

¿Cuál es el modelo que propone Fisher?. Modelo llave-cerradura, indica que el sustrato y la enzima tienen una unión perfecta, como si fueran una llave y una cerradura. MODELO ESTÁTICO. Modelo de ajuste inducido, donde el sustrato modifica la enzima para que pueda unirse. MODELO DINÁMICO.

¿Cuál es el modelo que propone Khosland?. Modelo llave-cerradura, indica que el sustrato y la enzima tienen una unión perfecta, como si fueran una llave y una cerradura. MODELO ESTÁTICO. Modelo de ajuste inducido, donde el sustrato modifica la enzima para que pueda unirse. MODELO DINÁMICO.

Indique si el siguiente enunciado es verdadero "La cinética enzimática determina la velocidad de las reacciones enzimáticas y los factores que la afectan.". Verdadero. Falso.

La velocidad de reacción de una enzima con baja concentración de sustrato será diferente ante altas concentraciones. Verdadero. Falso.

En la curva de sustrato-velocidad, el valor máximo de la reacción indica: La enzima está saturada, se formó el complejo enzima-sustrato. La enzima no está saturada, no se formó el complejo enzima-sustrato.

A menor valor de la Km: Mayor afinidad. Menor afinidad.

A mayor valor de la Km: Mayor afinidad. Menor afinidad.

A altas concentraciones: La curva permanece como meseta: orden cero. La curva asciende: Primer orden.

A bajas concentraciones: La curva permanece como meseta: orden cero. La curva asciende: Primer orden.

La ecuación de Michaelis-Menten es una fórmula donde muestra la relación entre el tiempo y la concentración del sustrato. Verdadero. Falso.

Inhibidores enzimáticos: Inhibidor competitivo. Inhibidor no competitivo. Inhibidor acompetitivo.

Inhibidores enzimáticos: Reversibles (Establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-sustrato, o con ambos). Irreversibles (Se combina con la enzima covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis.).

En una gráfica de actividad enzimática que sigue una cinética Michaelis-Menten (velocidad de reacción vs concentración de sustrato), la razón por la que la curva alcanza el plateau o meseta se debe a: El sitio activo de la enzima se encuentra saturado con el sustrato. Existe un inhibidor competitivo presente. Existe un inhibidor no competitivo presente. La enzima se bloquea por adoptar una conformación inactiva. Todo el sustrato se ha convertido a producto.

La constante de Michaelis-Menten, KM es: La máxima velocidad que puede alcanzar una reacción enzimática dada. La concentración de sustrato que produce la mayor velocidad de reacción. La concentración de sustrato cuando la reacción alcanza la mitad de la velocidad máxima. La mitad de la velocidad máxima. La medida de la actividad catalítica.

Señale la opción correcta entre los siguientes enunciados referentes a las enzimas: Para ser efectivas, deben estar presentes a la misma concentración que el sustrato. Pueden incrementar la constante de equilibrio para una reacción química dada en un orden del 1000. Pueden bajar la energía de activación de la reacción de conversión del sustrato al producto. Su actividad catalítica es independiente del pH.

En cinética enzimática se realizan las medidas en condiciones de velocidad inicial de reacción debido a que: Se alcanza la máxima velocidad de reacción de esta forma. La velocidad de aparición de producto es constante con el tiempo. Se consume menos enzima de esta forma. La afinidad del sustrato por la enzima es mayor. La velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato.

Escoge el enunciado falso sobre las enzimas: Alteran el equilibrio de la reacción. Solo catalizan reacciones que son desfavorecidas termodinámicamente. Las enzimas actúan en condiciones moderadas de pH y tienen variable por su sustrato. Actúan en pequeña cantidad y se recuperan in vivo. Las enzimas actúan en condiciones moderadas de pH y tienen variable por su sustrato. Actúan en gran cantidad y se recuperan in vivo.

En una catálisis enzimática: Se produce la unión del sustrato al sitio activo de la enzima un solo tipo de interacción (puentes de H) que estabiliza un estado de transición. La enzima puede establecer múltiples interacciones (puentes de H, electrostáticas, Van der Waals, hidrofóbicas) con el sustrato de manera de posicionarlo de forma adecuada para que se forme el estado de transición. Las interacciones no son específicas para el sustrato con constantes muchos órdenes superiores para el sustrato que para moléculas análogas.

Factores que influyen en la cinética enzimática: Tempretura. Masa. Ph (iones H+). Concentración de sustrato. Tiempo.