Enzimas

Un inhibidor competitivo es: a. Aquel que solo es capaz de unirse al complejo enzima sustrato. Aquel que se une al centro activo del enzima,. Aquel que se une sólo al enzima libre por un lugar diferente al centro activo. Aquel que se une de manera irreversible al centro activo. e. Todas son falsa.

Es cierto que: a. Los enzimas son moléculas con poco interés en las trasformaciones bioquímicas. Las reacciones en los sistemas biológicos tienen lugar a velocidades elevadas en ausencia de las enzimas. c.Las enzimas poseen un elevado grado de especificidad respecto al sustrato y a veces prácticamente absoluto. Todas las enzimas son proteinas Sin excepciones. Los enzimas relentizan las reaccio. para que estas puedan ser compatible con la vida.

Acerca de la naturaleza quimica de los enzimas, es cierto que: a.La mayoría son proteinas. b.Algunas tienen un componente no proteico (cofactor). c.Algunas son ARN. d.Todas las anteriores son falsas. e.a, b y c son correctas.

Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta. a. El pH óptimo de un enzima es aquel en que la actividad del enzima es igual a la mitad de la velocidad maxima. b.La inhibición competitiva es aquella donde el inhibidor se une al enzima por el centro activo. c.La temperatura óptima de un enzima es aquella a la cual la actividad del enzima es máxima. d. b y c son ciertas. e. Todas son ciertas.

En cuanto a la actividad de una enzima. a. No se ve afectada por el pH. b. El pH óptimo de actividad refleja el ambiente celular en el que se encuentra. c. Los inhibidores reversibles no quedan unidos al enzima, por lo que no afectan a la actividad. d. Elinhibidor competitivo y el sustrato pueden unirse simultáneamente a una molécula de enzima. e. La inhibición no competitiva puede superarse aumentando la concentración de sustrato.

Cual de los siguientes procesos se considera como mecanismo de regulación enzimática. a. Modificación covalente reversible, por fosforilación, de determinadas enzimas. b. Regulación alostérica de determinadas enzimas. c. Niveles enzimáticos, determinado por la velocidad de sintesis y de degradación de los enzimas. d. La compartimentalización celular. e Todas son ciertas.

¿Qué significa E.C.3.2.4.21?. Que se trata de una enzima de la clase Isomerasa. Oue se trata de una enzima de la clase ligasa. Que se trata de una enzima de la clase hidrolasa. Que se trata de una enzima de la clase transferasa. Que se trata de una enzima de la clase oxidorreductasa.

La Km se define: La concentración de sustrato necesaria para que la velocidad de la reacción sea la velocidad máxima. La concentración de sustrato necesaria para empezar la reacción. La concentración de sustrato para la cual la velocidad es la mitad de la velocidad máxima. La concentración de sustrato a la cual se satura el enzima. Ninguna es cierta.

Respecto al centro activo de un enzima: a.Es una región del enzima donde se une el sustrato. b.Supone una porción enorme del volumen total del enzima. c.Posee los residuos de aminoácidos que participan directamente en la reacción enzimática. d. a y c son ciertas. Todas/as anteriores son ciertas.

En la inhibición competitiva. La Km no varia. La Km aumenta. La Km dismimuye. La afinidad del enzima pomel sustrato aumenta. Todas son falsas.

En cuanto a las enzimas es falso: Todas para ser activas necesitan de moléculas denominadas cofactores. Tiene una alta especificidad por su sustrato. Tienen un gran poder catalítico. Son los catalizadores de las reacciones biológicas. e. Ninguna es falsa.

En cuanto a la inhibición de la actividad enzimática, es falso que: El inhibidor competitivo compite con el sustrato por el centro activo del enzima. El inhibidor no competitivo se fija al enzima por un sitio distinto del que se fija el sustrato. El inhibidor competitivo también se fija a un sito distinto al del sustrato pero sólo cuando está formado el complejo ES. En la inhibición competitiva el enzima puede estar unido al sustrato y al inhibidor a la vez. Todas las anteriores son falsas.

Entre los factores que afectan la actividad de los enzimas están. Temperatura. b. pH. Fuerza iónica. Inhibidores. Todos los anteriores.

Las enzimas clasificadas como transferasas: Pertenecen a la clase 2 y transfieren grupos que contienen C, N, P o S de un sustrato a otro. Pertenecen a la clase 1 y participan en reacciones que son de óxido-reducción. Pertenecen a la clase 3 y son las que transfieren un grupo desde una parte de la molécula del sustrato a otra parte de la misma molécula. Catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-O etc. e. Todas son falsas.

La regulación de la actividad enzimática está modulada por mecanismos como. Variaciones en la concentración de sustrato y/ocofactor. Afectando la eficacia catalítica por regulación alostérica y/o modificación covalente reversible del enzima. La fosforilación del enzima por medio de las proteínas quinasas. fosforilacion del enzima por medio de proteinas quinasas. Todas las anteriores son ciertas.

Enzimas que participan en reacciones sintéticas. hidrolasas. isomerasas. liasas. transferasas. ligasas.

Es cierto que. La actividad catalítica de los enzimas proteicos no depended el la integridad de su conformación proteica nativa. Muchos enzimas requieren un componente químico adicionalparasuactividad. La apoenzima es la parte proteica del holoenzima, insensible alcalor. El grupo prostético se encuentra unido a la parte proteica enzimática por enlaces no covalentes. la coenzima es un ión metálico y el cofactor un complejo orgánico.

Temperatura y enzimas. Temperatura optima para una enzima es independiente del tiempo que dure la reacción de medida. Las enzimas de los organismos termófilos carecen de sensibilidad a la temperatura. todas las enzimas conocidas poseen temperaturas optimas situadas dentro del intervalo entre 20º y 40º. las curvas de actividad frente a temperatura suele tener forma acampanadas. en los países frios la temperatura optima de las enzimas humanas es unos diez grados inferior a la de las enzimas de los habitantes de países tropicales.

Que afirmación es cierta. En el control alostérico reversible, las moléculas reguladoras actúan uniéndose al centro activo de la enzima incrementando la actividad enzimática. Los moduladores alostéricos son siempre negativos. c. En el control alostérico reversible, el modulador alostérico se une a la enzima en un lugar diferente al centro activo, provocando cambios conformacionales que se transmiten al centro activo, aumentando o disminuyendo la afinidad de la enzima por su sustrato. Todas son ciertas. Todas son falsas.

Las enzimas: a. Necesitan en algunos casos la incorporación de algunos grupos químicos para poder ser activas. b. Tienen un alto poder catalítico y especificidad independientemente de las condiciones de pH y temperatura del medio en el que se encuentren. c. Su actividad catalítica no depende de la integridad de su conformación proteica original. d. Disminuyen la energía de activación de una reacción permitiendo que esta se produzca a una mayor velocidad. e. a y d son ciertas.

Una determinada enzima cuya numeración es 1.3.7.10 se trataría de una: Transferasa. Liasa. Isomerasa. Oxidorreductasa. Ligasa.

Respecto al centro activo de un enzima: a.Es una región del enzima donde se une el sustrato. b.Supone una porción enorme del volumen total del enzima. c.Posee los residuos de aminoácidos que participan directamente en la reacción enzimática. a y c son ciertas. Todas las anteriores son ciertas.

Representación de Lineweaver - Burk: La ordenada en el origen vale la inversa de la velocidad máxima. La ordenada en el origen vale -1 / Km. La pendiente de la recta equivale a Km / Vmax. La ordenada en el origen es el doble que la abscisa en el origen. Tres de las afirmaciones anteriores son correctas.

Acerca de la naturaleza quimica de los enzimas, es cierto que: a. La mayoría son proteínas. b. Algunas tienen un componente no proteico (cofactor). c. Algunas son ARN. d. Todas las anteriores son falsas. e. a, b y c son correctas.

Los mecanismos de regulación de la actividad enzimática alostérico y covalente reversible e irreversible, tienen en común que: Cambian la conformación del sitio activo. Cambian la estructura primaria. Alteran la carga de la enzima. Requieren la participación de otras enzimas. Provocan cambios en la estructura cuaternaria.

Regulación de enzimas mediante modificación covalente. En estos procesos pueden participar. Numerosas quinasas con especificidades concretas y diversas. Proteínas fosfatasas. S-adenosilmetionina. Adenilación, e incluso ADP - ribosilación. Todas las anteriores.