Estructura de las proteínas

¿Qué clase de proteína es soluble en agua?. Proteínas globulares. Proteínas fibrosas. Proteínas de membrana.

¿Qué clase de proteína forma soluciones coloidales?. Proteínas globulares. Proteínas fibrosas. Proteínas de membrana.

¿Qué clase de proteína es la mayoritaria?. Proteínas globulares. Proteínas fibrosas. Proteínas de membrana.

¿Qué papel desempeñan las proteínas fibrosas?. Estructural. Estructural y de transporte a través de la membrana/recepción de moléculas. Presentan una gran diversidad funcional.

¿Cuál es una proteína intracelular?. Queratina. Colágeno. Fibrina. Elastina.

¿Cómo se denominan las proteínas que están formadas exclusivamente por aminoácidos unidos entre sí que constituyen una o varias cadenas polipeptídicas?. Homoproteína. Holoproteína. Apoproteína. Proteína simple.

¿A qué clase de proteína pertenecen la hemoglobina (Hb) y la mioglobina (Mb)?. Proteínas globulares. Proteínas fibrosas. Proteínas de membrana.

¿De cuántos residuos constan los oligopéptidos?. Menos de 20-50. Entre 50 y 75. Entre 50 y 100. Entre 50 y 125.

¿Qué tipo de oligoproteína es la corticotropina?. Hormona peptídica. Neurotransmisor/neuropéptido. Antibiótico. Toxina. Péptido vasoactivo.

¿Cuál es la principal función de los oligopéptidos?. Señalización molecular. Transporte de membrana. Ensamblaje de otras proteínas más complejas. Recepción molecular de membrana. Enzimática.

¿Qué oligoproteínas se consideran hormonas peptídicas?. Glucagón, insulina, oxitocina. Angiotensina, bradiquina. Encefalinas, sustancia P. Alfa-amanitina, conotoxina. Bacitracina, polimixina.

La insulina es: Una hormona peptídica de 21 aminoácidos + 30 aminoácidos. Una hormona peptídica de 29 aminoácidos. Un péptido vasoactivo de 21 aminoácidos + 30 aminoácidos. Un péptido vasoactivo de 29 aminoácidos. A y C son correctas. B y D son correctas.

La sustancia P es: Un neurotransmisor/neuropéptido. Una toxina. Un antibiótico. Una hormona peptídica. Un péptido vasoactivo. Ninguna de las opciones anteriores es correcta.

¿Cuál es la nomenclatura correcta para el glutation (GSH)?. L-gamma-glutamil-L-cisteinglicina. D-gamma-glutamil-D-cisteinglina. D-alfa-glutamil-L-cisteinglicina. L-alfa-glutamil-L-cisteinglicina.

¿Con qué conformación se corresponde la imagen de la derecha?. Conformación trans. Conformación cis. El enlace peptídico carece de isomería cis-trans, ya que esta es exclusiva de los dobles enlaces.

¿Cuál es la conformación más favorable del enlace peptídico?. Conformación trans. Conformación cis. Ninguna de las dos.

¿Qué conformación se caracteriza por presentar un fuerte momento dipolar (carga parcial negativa sobre el oxígeno y carga parcial positiva sobre el nitrógeno)?. Conformación trans. Conformación cis. Ninguna de las dos.

¿A partir de qué ruta metabólica se obtiene la molécula que reduce GSSG (GSH en su forma oxidada)?. Ruta de las pentosas fosfato. Glucolisis. Gluconeogénesis. Biosíntesis de lípidos. Degradación de proteínas.

¿Entre qué aminoácidos se establece el puente disulfuro entre los dos oligopéptidos GSH para dar GSSG?. Cisteína (Cys). Glutamato (Glu). Glicina (Gly). Histidina (His). Serina (Ser).

¿Cuál es la principal función de GSH?. Neutralizar radicales libres. Reducir la glucosa en la ruta de la glucogenoneogénesis. Alargar la cadena hidrocarbonada de los ácidos grasos. Aunque se ha aislado la molécula, no se sabe con exactitud qué papel desempeña.

¿Cuál es el valor de la energía libre de Gibbs para la formación del enlace peptídico?. 10 kJ/mol. 20 kJ/mol. 30 kJ/mol. 40 kJ/mol.

¿Qué propiedades del enlace peptídico determina la resonancia?. Baja reactividad química del enlace amida. Enlace C-N más corto y rígido que un enlace simple. Disposición en un solo plano, sin posibilidad de rotación sobre C-N. Existencia de dos conformaciones posibles: conformación trans y conformación cis. Todas las anteriores son correctas. Ninguna de las anteriores es correcta.

¿Cómo se denomina el ángulo del enlace C asimétrico-C?. Ángulo psi. Ángulo phi.

En el gráfico de Ramachandran: Se muestra la distribución de los ángulos phi y psi de una proteína. No todas las combinaciones son posibles debido a impedimentos estéricos. Se puede determinar parcialmente la estructura secundaria de una proteína, así como la existencia de regiones singulares. La conformación más favorable es la de menor energía de enlace, menor impedimento estérico y menor repulsión electrostática. Todas las anteriores son correctas. Ninguna de las anteriores es correcta.

¿Cuáles son las principales estructuras secundarias de las proteínas?. Alfa-hélice. Beta-lámina. Giro en beta. Todas las anteriores. Ninguna de las anteriores.

¿Qué secuenciación se obtiene en la degradación de Edman?. De la propia proteína. Del ADN que la codifica.

¿Qué secuenciación se obtiene en la espectrometría de masas (MALDI-TOF)?. De la propia proteína. Del ADN que la codifica.

¿Cuál es el método de referencia para la secuenciación directa de una proteína?. MALDI-TOF. Degradación de Edman.

¿Qué aminoácidos presentan absorbancia en el espectrofotómetro a 280 nm?. Aminoácidos hidrofóbicos alifáticos. Aminoácidos hidrofóbicos aromáticos. Aminoácidos hidrofílicos sin carga. Aminoácidos ácidos. Aminoácidos básicos.