Proteínas

Éstas fluyen siguiendo los principios establecidos por Watson y Crick: se almacenan en unidades denominadas . Aminoácidos. Genes.

Que es una proteína?. constituyen, junto con los ácidos nucleicos, las moléculas de información en los seres vivos. juegan un papel central en los sistemas biológicos.

Los microorganismos tienen un número mínimo cercano a 3,000 clases de proteínas que abarcan todo tipo de funciones: Forma, rigidez, secuencia,. estructura, transporte, motilidad, defensa, reconocimiento, almacenamiento y la función catalítica que llevan a cabo las enzimas. Estructural y funcional.

Las unidades más simples de la estructura química común a todas las proteínas son. aminoácidos. peptidos. genes.

En el código genético están codificados los veinte distintos a-aminoácidos, también llamados. péptidos. polipeptidos. residuos.

residuos, que constituyen los eslabones que conforman el producto: peptidos. proteínas.

forman cadenas polipeptídicas y alcanzan altos pesos moleculares se denominan. Proteínas. estructura cuaternaria. polipeptidicos.

es un aminoácido particular, ya que su grupo R es un -H y es el único de los 20 aminoácidos que no tiene carbono quiral. Es el más barato de los aminoácidos y puede sintetizarse fácilmente. Alanina. Glicina. Cisteína. Acido aspartico.

aminoácido en términos de peso molecular; si se considera que tiene un metilo como sustituyente resulta ligeramente más hidrofóbico que la glicina. Glicina. Alanina. Fenilanina. Glutamina.

presentan barreras a la rotación en la cadena polipeptídica porque sus cadenas laterales son más abultadas, dando más rigidez a la cadena. Los aminoácidos ramificados Val, Leu e Ile. Los aminoácidos ramificados Val, Lys e IIe. Los aminoácidos ramificados Lys, Val, Arg, Pro.

son los aminoácidos aromáticos y cuentan con cadenas laterales altamente hidrofóbicas,. Phe, Trp y Tyr. Phe, Thr, Ala.

Este grupo de aminoácidos es de suma importancia para la estructuración tridimensional de las proteínas, los aminoácidos polares. Cys, Ser, Thr, Asn, Gln y Tyr. Ala y Arg. Phe, Val, Pro, Cys.

Los aminoácidos capaces de mostrar una carga formal. Asp y Glu. Asp y Ala.

con carga positiva. Arg, Hys y Lys. Arg, Hys, Lys, Phe.

cuyo amino no está libre, sino que se encuentra involucrado en un heterociclo,. Prolina. Valina. Histidina.

de acuerdo a la naturaleza de su cadena lateral, y se refleja en la estabilidad o la reactividad de las proteínas. Reactividad quimica. Reactividad fisica.

, tiene una tendencia mucho mayor que Gly al pasar del agua a un disolvente de naturaleza hidrocarbonada. IIe. Val. Pro.

se encuentran normalmente en el interior de las moléculas proteínicas, donde están alejados del agua. IIe. Arg. Hys.

comparte muchas propiedades con los aminoácidos alifáticos. Sin embargo, la rigidez del anillo, en comparación con la flexibilidad de la mayoría de las cadenas laterales dificulta el plegamiento normal en la proteína. Prolina. Leucina. Valina.

El anillo imidazol de....... pierde su protón a un pH de aproximadamente 6. Valina. Histidina.

aminoácidos básicos. Lys y Arg. Lys y Ala.

Los aminoácidos con cadenas laterales que contienen hidroxilo o azufre, donde se sitúan. Ser, Cys, Thr y Met. Ser, Cys, Thr y Val. Ser, Cys, Met, Tyr.

En este grupo puede destacarse Cys en dos aspectos. En primer lugar, la cadena lateral puede ionizarse a pH elevado, en segundo lugar, puede producirse una oxidación entre pares de cadenas laterales de Cys para formar un enlace disulfuro. El producto de esta oxidación recibe el nombre de cistina. La presencia de estos enlaces disulfuro entre los residuos de Cys en las proteínas suele desempeñar un papel estructural importante para la estructura secundaria.  Son fuertemente polares y en consecuencia suelen hallarse en las superficies exteriores de las proteínas, donde pueden hidratarse por el entorno acuoso que les rodea.

Aminoácidos alifáticos. Val, Pro, Leu, IIe y Ala. Val, Pro, Leu,Thr y Ala.

Cadenas laterales alifaticas. Arg y Gly. Arg y Ala. Arg y Val.

La palabra anfótero proviene del griego anfi, que significa ambos, por lo que a estos compuestos también se les conoce como sustancias. anfifílicas, anfolitos o electrolitos anfóteros. anfifilicas, anflitos o electrolitos anfoteros.

se unen covalentemente formando un enlace amida entre los grupos α-amino y α-carboxilo. Los aminoácidos. Los a-aminoácidos. Las cadenas a y b.

Cual es el nombre del enlace de las proteínas?. Enlace covalente. Enlace amida. Enlace peptidico.

Ejemplos de péptidos en alimentos. Pescados, mariscos y leguminosas. En el pescado es más abundante la anserina en tanto que la carnosina abunda en el músculo de mamíferos. Huevo, pescados y leguminosas.

Se utiliza a menudo para cuantificar aminoácidos libres, péptidos y proteínas. Reacción con fluorescamina. Reacción con Ninhidrina. Reacción con Orto-ftalaldehído.

Este método se puede utilizar para cuantificar aminoácidos, proteínas y péptidos. Reacción con Ninhidrina. Reacción con Orto-ftalaldehído. Reacción con fluorescamina.

La reacción de aminoácidos con O-ftalaldehído (1,2-benzeno dicarbonal) en la presencia de 2-mercaptoetanol produce un derivado fluorescente que tiene una excitación máxima a 380 nm y una emisión de fluorescencia máxima a 450 nm. Reacción con fluorescamina. Reacción con Ninhidrina. Reacción con Orto-ftalaldehído.

Análisis de los aminoácidos de las proteínas. Este análisis se efectúa por métodos de cromatografía de intercambio iónico con dos resinas, una catiónica y otra aniónica, con capacidad de separar las moléculas del aminoácido por su afinidad. Existen diversos métodos para la cuantificación de las proteínas, todos ellos basados en alguna de sus propiedades típicas, como puede ser la absorbancia de los grupos aromáticos a 280 nm, la reactividad del enlace peptídico o el contenido de nitrógeno total.

Cuantificación de proteínas. Existen diversos métodos para la cuantificación de las proteínas, todos ellos basados en alguna de sus propiedades típicas, como puede ser la absorbancia de los grupos aromáticos a 280 nm, la reactividad del enlace peptídico o el contenido de nitrógeno total. Las proteínas purificadas son fácilmente detectadas y cuantificadas por sus propiedades de absorbancia en UV a 280 nm.

Absorbancia a 280 nm. Las proteínas purificadas son fácilmente detectadas y cuantificadas por sus propiedades de absorbancia en UV a 280 nm. es específica para la medición del enlace peptídico, por lo que sólo se recomienda para la cuantificación de proteínas, mas no de hidrolizados, a menos que se conozcan los tamaños moleculares y se adapte la proteína estándar de la curva.

es específica para la medición del enlace peptídico, por lo que sólo se recomienda para la cuantificación de proteínas, mas no de hidrolizados, a menos que se conozcan los tamaños moleculares y se adapte la proteína estándar de la curva. El método de Kjeldahl para la determinación de N tota. La reacción de biuret.

es el más utilizado, e incluso se toma como referencia cuando se usan otras técnicas. El método no hace distinción entre el N que proviene de proteínas (de grupos amino y amida) y el no proteínico (urea, aminoácidos), lo que da lugar a errores en cálculo. El método de Kjeldahl para la determinación de N total. La reacción de biuret.

son anfolitos debido a las cargas de algunas de sus cadenas laterales. Proteínas. Aminoácidos. Hemoglobina. a-Aminoácidos.

Electroforesis. Cuando las proteínas se someten a un campo eléctrico pueden migrar hacia el polo de carga contraria a su carga neta a un pH determinado. Cuando las proteínas se someten a un campo eléctrico pueden migrar hacia el polo de carga contraria a su carga neta a un pH determinado de la cadena lateral R.

Indica lo siguiente: Covalente. Interacciones electrostaticas o puentes salinos. Puentes de hidrogeno. Fuerzas de Van de Waals.

Otro nombre conocido por los puentes salinos: Interaciones electrostaticas. Interaciones quimicas.

En que estructura contiene 3.6 aminoácidos?. Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria.

es un tetrámero formado de dos diferentes cadenas polipeptídicas y se les distingue como cadenas a y b. hemoglobina. Una proteína. aminoácido proteico.

Organización estructural selecciona la respuesta correcta: Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria.

cambio en su conformación tridimensional. Pirolisis. Electroforesis. Desnaturalización.

Indica lo siguiente: Desnaturalización por cambios de temperatura. Desnaturalización por cambios de Ph. Desnaturalización por urea y cloruro de guanidinio. Efecto de la adición de sales en la solubilidad de las proteínas.

Indica lo siguiente:  Tratamientos térmicos moderados.  Pirólisis.  Reacciones de las proteínas con agentes oxidantes.  Reacciones con nitritos.  Reacciones con sulfitos.  Reacciones carbonil amino.  Formación de acrilamida en altas temperaturas.

Propiedades de hidratación. Dependen de las interacciones proteína–agua y son: absorción de agua, capacidad de mojado (humectación), capacidad de hinchamiento, capacidad de retención de agua, adhesividad, dispersabilidad,solubilidad y la viscosidad como propiedad hidrodinámica. gelación, formación de estructuras como pueden ser la formación de masa, de fibras, de películas, la adhesión y la cohesió.

Se trata de las propiedades de precipitación, gelación, formación de estructuras como pueden ser la formación de masa, de fibras, de películas, la adhesión y la cohesión. Propiedades relacionadas con interacciones proteína-proteína. Propiedades de superficie.

Dependen en forma importante de la composición superficial de la proteína, puesto que de acuerdo a la misma dependerá la capacidad de ligar grasas y sabores. La emulsificación y el espumado. Propiedades de superficie. Propiedades de hidratación. Propiedades relacionadas con interacciones proteína-proteína.

Poseen un papel fundamental en la nutrición, ya que proporcionan nitrógeno y aminoácidos que podrán ser utilizados para la síntesis de proteínas y otras sustancias nitrogenadas. Aminoácidos. Proteínas. ninguno de los anteriores.

Cuantos aminoácidos existen?. 20. 40. 100.

Aminoácidos: Indispensables. Dispensables.

Selecciona cual es la correcta: Dispensables. Indispensables.

Cual aminoácido es necesario para el crecimiento de los niños?. Histidina. Fenilanina. Arginina.