TEMA 5 - BIOQUÍMICA

Señala la respuesta correcta sobre las proteínas: Todas son correctas. Son herramientas moleculares a través de las cuales la información genética se puede expresar. Se encuentran en todos los procesos celulares y pueden tener múltiples funciones.

¿Las funciones que pueden ejercer las proteínas son ALTAMENTE diversas?. Verdadero. Falso.

Señala la respuesta incorrecta sobre las proteínas: Son polímeros de aminoácidos. Los Aa se denominan residuos cuando forman parte de MUCHAS proteínas. El núcleo es el mismo para todos y varían en la fórmula de su cadena lateral.

Todos los residuos presentes en las proteínas biológicas son: Estereoisómeros L. Estereoisómeros J.

Las proteínas se forman a partir de los mismos: 20 aminoácidos. 10 aminoácidos.

Los aminoácidos pueden funcionar como: Todas son correctas. Bases débiles. Ácidos.

Las moléculas anfóteras presentan un dipol que tienen ionizados los grupos amino y carboxilo. Esta configuración se llama: Isart. Zwitterion.

Dos enlaces o más Aa se pueden unir de manera covalente estableciendo enlaces entre los grupos funcionales carboxilo y amina formano un enlace conocido como: Ali Guido. Peptidico. Todas son correctas.

Enlace peptídico con pocos residuos unidos: Oligopéptidos. Polipeptidos.

Enlace peptídico con polímeros de gran medida: Oligopeptidos. Polipeptidos.

¿Las proteínas pueden presentar una gran variabilidad en cuanto a la composición de aminoácidos?. Verdadero. Falso.

Los aminoácidos pueden ser. Esenciales. No esenciales. Todas son correctas.

Un conjunto de aminoácidos forman. Proteinas. Lipidos.

La estructura primaria de una proteína NO determina su posterior estructura tridimensional: Verdadero. Falso.

Campo interdisciplinario que desarrolla métodos y herramientas de software para el estudio, análisis y comprensión de datos biológicos: Biología molecular. Bioinformática.

Posible distribución espacial de los átomos de una proteína sin romper enlaces: Confrontación. Conformación. Alelo.

¿Por qué existe la necesidad de que las proteínas presenten múltiples conformaciones estables?. Para que no pierdan su funcionalidad del todo. Para que no pierdan su funcionalidad. Todas son falsas.

Las fuerzas hidrofóbicas provocadas por las cadenas laterales provocan que los aminoácidos hidrofóbicos se empaqueten en la parte interna de la proteína para evitar: La interacción con el agua. La interacción con el plásmido.

Forma de una proteína o ácido nucleico que presenta un plegamiento o ensamblaje correcto, y que permite que sea operativa y funcional: Forma tarrida. Forma nativa.

Para que una proteína pueda ser funcional se generan una série de interacciones que evitan: La formación de puentes de hidrógeno con moléculas de agua para mantener un ensamblaje correcto. La formación de puentes de hidrógeno con moléculas de agua para mantener un ensamblaje incompleto.

Cuando nos referimos a la secuencia que condiciona la estructura tridimensional de una proteína nos referimos a: Estructura primaria. Estructura secundaria.

Cuando nos referimos a la estructura tridimensional que condiciona la la función de la proteína nos referimos a: Estructura primaria. Estructura secundaria.

La estructura de las proteínas se estabiliza principalmente a través de: Interacciones covalentes. Interacciones NO covalentes.

¿Las estructuras proteicas no son estáticas y pueden sufrir modificaciones?. Verdadero. Falso.

Entre las diferentes estructuras secundarias más estables y ampliamente encontradas en las proteínas encontramos las: Todas son correctas. å-helix. Láminas ß y los giros ß.

Cuando no se encuentra un patrón de plegamiento común se acostumbra a considerar que es una estructura indefinida o bien un: Cocker. Random coil. Staphylococcus Aureus.

Señala la respuesta INCORRECTA sobre la estructura secundaria de las proteínas: La cadena polipeptídica está altamente ceñida alrededor de un eje longitudinal imaginario. Las cadenas laterales de los aminoácidos están expuestas a la fracción externa del esqueleto helicoidal. No están estabilizadas por los enlaces de los puentes de hidrógeno internos.

Aminoácidos menos probables de encontrarse en una hélice-å: Prolina y glicina. Prolina y valinanana.

En cuanto a la lámina ß: Su esqueleto polipeptídico está extendido en un sistema zig zag. Su esqueleto polipeptídico está extendido en línea recta.

Señala la respuesta incorrecta: La estructura primaria viene definida por la secuencia de aminoácidos de la proteína. La estructura secundaria viene definida por las interacciones locales de tramos de la cadena polipeptídica, que pueden formar hélices y láminas β a través de interacciones de enlaces de hidrógeno. Todas son incorrectas.

Elementos de conexión que unen regiones sucesivas de hélices-å i hojaß: Giro B. Giro K.

Existen dos tipos de proteínas en función de su estructura. Las proteínas que presentan una estructura extendida son: Proteínas globulares. Proteínas fibrilares.

La estructura terciaria de las proteínas fibrilares “a-queratina” solamente se encuentra en: Vertebrados. Invertebrados. Artropodos.

La estructura terciaria de las proteínas fibrilares que se encuentra sobretodo en el tejido conectivo es: a-colageno. a-queratina.

Estructura terciaria de las proteínas fibrilares que es producida por insectos y arañas es: Colágeno. Queratina. Fibroína de la seda.

Entre las siguientes opciones cuál no es una proteína fibrilar, ya que esta es una proteína globular: Mioglobina. Colageno. Queratina.

Resultado de la unión de diferentes subunidades o polipéptidos para generar una proteína más grande: Estructuras cuaternarias. Estructuras terciarias.

Las proteínas globulares a diferencia de las fibrilares: NO presentan diferentes segmentos de polipéptidos que se pliegan uno sobre el otro, generando una estructura plegada y compacta. Presentan diferentes segmentos de polipéptidos que se pliegan uno sobre el otro, generando una estructura plegada y compacta.

Mantenimiento de un requerimiento mínimo de proteínas: Patogénesis. Proteostasis.

Las proteínas tienen vida limitada?. Verdadero. Falso.

La acumulación de proteínas disfuncionales pueden provocar: Colitis ulcerosa. Alzheimer. ICTUS.

Pérdida de la organización tridimensional y la función de una proteína: Naturalización. Desnaturalización.

Entre las causas de desnaturalización de una proteína NO encontramos: Disminución de la temperatura. pH. Adición de solventes orgánicos, solventes o sales.

Existen proteínas que son capaces de renaturalizar sin necesidad de chaperonas?. Verdadero. Falso.

Proteinas con función estructural: Proteoglicanos. Homeoglicanos.

Proteinas que permiten el paso del agua a través de las membranas. Aquoporinas. Cefaloporinas.

La forma canónica de un aminoácido debe contener: Carbono unido a grupo amino, hidrogeno, grupo carboxilo y cadena lateral. Carbono unido a grupo amino, hidrogeno, grupo carboxilo y cadena inferior.

La mayoría de aminoacidos son quirales excepto: Triptofano. Glicina.

Los aminoacidos son levogiros, excecpto: Glicina. Leucina.

Los aminoacidos cuanto están en agua se forma la configuración: Zwitterion. Armagedon.

Un ácido es (no es de este tema concreto): Una molecula que libera hidrogenos. Una molecula que libera metaforos.

Una molécula amfotera: Se puede comportar como ácido y como base a la vez. Se puede comportar como ácido unicamente.

pH en el cual un aminoacido tiene una carga neutra: Punto isoelectrico. Punto J.

Los aminoacidos son enlazados por enlace: Glucosidico. Peptidico.

A partir de 20 aminoacidos, se podría hablar de enlaces. Peptidicos. Polipeptidicos.

El primer aminoacido (N-terminal) es aquel que tiene libre el grupo: Carbono. Amino.

Secuencia de aminoacidos definidios por el material genético: Estructura primaria de la proteina. Estructura secundaria de la proteina.

El plegamiento de las proteínas es un proceso jerárquico que comienza con la secuencia de aminoácidos y culmina en la formación de estructuras tridimensionales que son esenciales para su función biológica. V. F.

Plegamientos locales de la cadena, formando estructuras como hélices alfa y hojas beta. Estructura primaria. Estructura secundaria.

La secuencia correcta del plegamiento de proteinas viene marcado por?. Interacciones de caracter debil. Interacciones de caracter fuerte.

Giro que enlaza dos estructuras secundarias?. Giro B. Giro A.

EL giro B hace un giro 180º, esto es posible gracias a: Glicina. Prolina. Todas son correctas.

Estructura terciaria de las proteínas;. Plegamiento completo del polipeptido. Plegamiento incompleto del polipeptido.

Varios polipéptidos que se juntan. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

El pliegue completo de una sola cadena de aminoácidos. Estructura secundaria. Estructura terciaria.

Secciones de la cadena que se pliegan. Estructura secundaria. Estructura cuaternaria.

Distintas laminas Beta, puestas 1 encima de la otra, es un tipo de estructura que se puede ver representada en: Fribroina de la seda. Fibroina de la tela.