Tema 7: cinética enzimática

Indica la correcta sobre la inhibición enzimática. La inhibición competitiva disminuye el km y disminuye el Vmax. La inhibición no competitiva mantiene la misma Vmax y disminuye el Km. Los inhibidores competitivos tienen semejanza estructural con el sustrato. Las uniones enzimáticas reversibles siempre se realizan mediante enlaces covalentes. La inhibición competitiva se une siempre antes que el sustrato.

¿Cuál de los siguientes tipos de inhibición puede alterar la Km de una enzima, pero no su Vmax?. Competitiva. No competitiva. Acompetitiva. Irreversible. Ninguna de las anteriores.

Respecto a los inhibidores enzimáticos: Los competitivos aumentan la Km y no la Vmax. Los mixtos compiten con él por el centro activo de la enzima. En la inhibición acompetitiva, el inhibidor consigue variar únicamente la velocidad máxima de la reacción. De todos ellos, los suicidas son los más utilizados en las rutas metabólicas. Nada de lo anterior es cierto.

¿Cuál de los siguientes parámetros da una medida de la afinidad de una enzima por su sustrato?. Kd. K-2. K-1. Km. Vmax.

Con respecto al modo de actuación de las enzimas, cual de las afirmaciones es falsa: Las reacciones ocurren en el centro activo. La formación del complejo enzima-sustrato disminuye la energía de activación. La energía de activación es la energía que define el estado de transición. Para que ocurra la reacción, la energía del estado basal del producto debe ser mayor que la energía del estado basal del sustrato. La energía de fijación es la clave para que aumente la velocidad de la reacción.

De la ecuación de Michaelis-Menten se deduce que: La Km es específica del tipo de reacción química y no de la enzima que la catalice. Las enzimas nunca se saturan por su sustrato. La Km es una medida de la afinidad de la enzima por su sustrato. La mitad de la velocidad máxima, se corresponde con la Km. La Km se expresa en términos de concentración de sustrato.

Respecto a las enzimas es cierto que: Son proteínas exclusivamente. Presentan especificidad por el sustrato de la reacción que catalizan. Son específicas del producto de la reacción que catalizan. Los iones metálicos no intervienen en las reacciones que catalizan. Los cofactores son coenzimas.

Un inhibidor competitivo: incrementa la km. un aumento en la concentración de sustrato, no supera el efecto de inhibidor. se une covalente a la enzima. disminuye la Vmax. se une no covalentemente al sustrato.

La inhibición no competitiva involucra un inhibidor que: se une a la enzima lejos del sitio activo. se une al sitio activo. se une solo al complejo enzima- sustrato. aumenta la velocidad de la reacción enzimática sin competir con el sustrato. aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato.